GSTP1_HUMAN_2_210

Glutathione S-transferase P [GST superfamily. Pi family]

ActiveICM:

L C E

Composition of the binding pockets

Protein chains homodimer[show domain annotation]
 • A1 (GSTP1_HUMAN):D: GST N-terminal (8:11,13,14,36,39,40,45,51:54,65,66)
R: Glutathione binding (52,53)
R: Glutathione binding (65,66)
D: GST C-terminal (102,105,109,110,203)
205,206
8:11,13,14,36,39,40,45,51:54,65,66,102,105,109,110,203,205,206
 • A2 (GSTP1_HUMAN):D: GST C-terminal (99,103)99,103

Full PDB list

10gs,11gs,12gs,13gs,14gs,16gs,17gs,18gs,19gs,1aqv,1aqw,1aqx,1eog,1eoh,1gss,1kbn,1lbk,1md3,1md4,1pgt,1px6,1px7,1zgn,20gs,22gs,2a2r,2a2s,2gss,2j9h,2pgt,3csh,3csi,3csj,3dd3,3dgq,3gss,3gus,3hjm,3hjo,3hkr,3ie3,3km6,3kmn,3kmo,3n9j,3pgt,4gss,4pgt,5ddl,5djl,5djm,5gss,5j41,5jcw,6gss,7gss,8gss,9gss (redundant pocketome entry)

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ligand
A1 A2
Y
8
F
9
P
1
0
V
1
1
G
1
3
R
1
4
V
3
6
W
3
9
Q
4
0
K
4
5
G
5
1
Q
5
2
L
5
3
P
5
4
Q
6
5
S
6
6
C
1
0
2
I
1
0
5
Y
1
0
9
T
1
1
0
P
2
0
3
N
2
0
5
G
2
0
6
D
9
9
K
1
0
3
[1]19gs.a bsp,gsh 34 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]19gs.b bsp.gsh 34 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]13gs.a gsh,sas 48 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]2a2r.a gsn 22 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]17gs.a gtx 26 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]3csj.b cbl 19 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]2pgt.a gpr 35 . . . . . . . . . . . . . . . . . V . . . . . . .
[1]3gus.a gsh,n11 40 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]5j41.a 3lf.gsh 37 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]1aqx.a gtd 35 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]18gs.a gdn 32 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]3pgt.a gbx 43 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]3csh.a gsh,lz6 58 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]20gs.a cbd 22 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]10gs.a vww 33 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]1pgt.a gtx 26 . . . . . . . . . . . . . . . . . V . . . . . . .
[1]3ie3.b gsh,n11 40 . . . . . . . . . . . . . . . . . A . . . . . . .
[1]4pgt.a gbx 43 . . . . . . . . . . . . . . . . * V . . . . . . .
[1]3csi.b gsh,lz6 58 . . . . . . . . . . . . . . . . . V . . . . . . .
[1]12gs.a 0hh 29 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]2j9h.b gtx 26 . . . . . . . . . . . . . . . . A . . . . . . . .
[1]3dgq.a eaa 19 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]3dgq.b none . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]14gs.a none . . . . . . . - - - - . . . . . . . . . . . . . .
[1]4gss.a gtx 26 . . . . . . . . . . . . . . . . . . F . . . . . .
[1]3gss.a gsh.eaa 39 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]1aqv.b 0hg 28 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]1aqw.c gsh 20 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]3kmo.b eaa,gsh 39 . . . . . . . . . . . . . . . . . . V . . . . . .
[1]3n9j.a ca,eaa 20 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]1gss.a lee 26 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[2]1lbk.a gsh 20 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . D E . .
[1]1zgn.a fe,gsh 21 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]3hkr.a ca 1 . . . . . . . . . . . . . . . . . . V . . . . . .
[1]3kmn.b none . . . . . . . . . . . . . . . . . . V . . . . . .
[1]5ddl.a 5au,gsh 67 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]5djl.a gsh,pt 21 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]5jcw.a gvx 31 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

Legend

B backbone contact  S side chain contact  F BB + SCh
.
 no contact C covalent bond
X X X X X  clash
X mutation to X * complex cases - deletion
M contact with cofactors/metals (if any)
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