CRTM_STAAU_1_287

Dehydrosqualene synthase [Phytoene/squalene synthase family. CrtM subfamily]

ActiveICM:

L C E

Composition of the binding pockets

Protein chains monomer[show domain annotation]
 • A1 (CRTM_STAAU):R: Farnesyl diphosphate 1 binding (18:22)
R: Farnesyl diphosphate 2 binding (45,48)
15,25,26,37,40,41,44,52,107,111,114,129,133,134,137,138,141,145,157,160,161,164,165,167,168,171,172,176,233,241,244,247,248,251,265:267
15,18:22,25,26,37,40,41,44,45,48,52,107,111,114,129,133,134,137,138,141,145,157,160,161,164,165,167,168,171,172,176,233,241,244,247,248,251,265:267
Metals (Me):Mg

Full PDB list

2zco,2zcq,2zcr,2zcs,2zy1,3acw,3acx,3acy,3adz,3ae0,3lgz,3npr,3nri,3tfn,3tfp,3tfv,3vjd,3vje,3w7f,4e9u,4e9z,4ea0,4ea1,4ea2,4f6v,4f6x (redundant pocketome entry)

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ligand
A1 Me
M
1
5
H
1
8
S
1
9
K
2
0
S
2
1
F
2
2
A
2
5
F
2
6
V
3
7
I
4
0
Y
4
1
C
4
4
R
4
5
D
4
8
D
5
2
L
1
0
7
V
1
1
1
D
1
1
4
Y
1
2
9
V
1
3
3
A
1
3
4
V
1
3
7
G
1
3
8
L
1
4
1
L
1
4
5
A
1
5
7
L
1
6
0
G
1
6
1
L
1
6
4
Q
1
6
5
I
1
6
7
N
1
6
8
R
1
7
1
D
1
7
2
D
1
7
6
F
2
3
3
I
2
4
1
A
2
4
4
I
2
4
7
Y
2
4
8
I
2
5
1
R
2
6
5
V
2
6
6
F
2
6
7
[1]3tfp.a 03l,mg 30 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Mg
[1]3tfn.a 2cj,mg 32 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]3tfv.a 2cn 27 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Mg
[1]3acy.a 702 32 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Mg
[1]3nri.a dh7 30 . . . . . . . . . . . . . . - . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[2]3ae0.b ggs,ggs,mg,mg 60 . . . . . . . A . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Mg
[1]4f6x.a mg,mg,tar,zyl 35 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Mg
[1]4f6v.a fjp,mg,srt,zym 56 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Mg
[1]2zcq.a b65,mg 26 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Mg
[1]3acx.a 673 23 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]4ea1.a 3rx 24 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]3acw.a 651 21 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[2]3w7f.b fps,fps,mg,mg 50 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Mg
[1]4e9u.a rwy 19 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]3adz.a mg,ps7 40 . . . . . . . . . . . . . . . . . . A . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Mg
[1]2zco.a none . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]4ea2.a mg,rwz,srt 35 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]2zcr.a b69 28 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Mg
[1]4ea0.a 651,mg,mg 23 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Mg
[1]3npr.a mg,ps7 40 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . Mg
[1]2zcs.a b70 24 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[1]2zy1.a 830 24 . . . . . . . . . . . . . . - . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
[3]3vjd.a none . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . A . . . .
[2]3vje.b zga 49 . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . A . . . .

Legend

B backbone contact  S side chain contact  F BB + SCh
.
 no contact C covalent bond
X X X X X  clash
X mutation to X * complex cases - deletion
M contact with cofactors/metals (if any)
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